«И» «ИЛИ»
© Публичная Библиотека
 -  - 
Универсальная библиотека, портал создателей электронных книг. Только для некоммерческого использования!
Келети Тамаш (биохимик)

Тамаш Келети 59k

(Tamas Keleti)

(13.05.1927 - 04.10.1989)

  ◄  СМЕНИТЬ  ►  |▼ О СТРАНИЦЕ ▼
▼ ОЦИФРОВЩИКИ ▼|  ◄  СМЕНИТЬ  ►  
Википедия: Тамаш Келети (Будапешт, 13 мая 1927 г. - Будапешт, 4 октября 1989 г.) - биохимик, кандидат биологических наук (1958 г.), доктор биологических наук (1965 г.), член-корреспондент (1976 г.), а затем действительный член (1987 г.) Венгерской академии наук Он был биохимиком, сыгравшим важнейшую роль во второй половине XX века, и одним из основателей венгерской школы в области исследований кинетики ферментов, т.е. изучения химических реакций, катализируемых ферментами, в рамках энзимологии
Золтан Келети (Кляйн) (1895-1970) был инженером-химиком и управляющим фабрикой, сыном Маргит Лангфельдер (1899-1949). Он получил степень по химии в Университете Пазмани Петер в Будапеште в 1948 году, во время учебы он также посещал лекции по биохимии Альберта Сент-Дьерди, который в то время преподавал в столице. В 1948-1949 годах он был демонстратором на кафедре патологии Дебреценского университета, а в 1949-1950 годах - стажером. В 1950 году он получил докторскую степень по химии в Дебреценском университете, после чего был назначен заведующим биохимической лабораторией кафедры патологии. Однако вскоре в 1950 году он был назначен научным сотрудником в Институт биохимии Венгерской академии наук в Сегеде, где продолжил свою исследовательскую работу в качестве аспиранта с 1953 года, научного сотрудника с 1956 года и старшего научного сотрудника с 1963 года. В то же время он преподавал в Ханойском университете в качестве приглашенного профессора с 1961 по 1962 год. В 1972 году он стал заместителем директора Института биохимических исследований (после 1978 года - Института энзимологии Сегедского биологического центра), а с 1985 года и до своей смерти руководил исследовательской деятельностью института в качестве директора.
Он был пионером венгерской ферментативной кинетики, изучая взаимосвязь между структурой и функцией ферментов Его исследования в этой области охватывали механизм действия ферментов, надмолекулярную организацию ферментов и их термодинамические взаимодействия, ход биохимических реакций, катализируемых ферментами, и взаимодействие механизмов регуляции метаболизма на макромолекулярном уровне. Он принимал участие в работе редколлегий нескольких международных журналов.
В знак признания его научных заслуг в 1976 году он был избран членом-корреспондентом Венгерской академии наук, а в 1987 году - действительным членом. С 1962 года он был президентом Венгерского биохимического общества, а с 1981 года и до своей смерти занимал пост президента Венгерского национального комитета Международного союза биохимиков.
В 1961 году он получил академическую премию, а в 1974 году был назначен почетным профессором Университета имени Лоранда Этвеша
:
Вадим Ершов...
derevyaha, fire_varan, звездочет...
СПИСОК НЕКОТОРЫХ ИЗДАНИЙ НА РУССКОМ ЯЗЫКЕ:
...



  • Келети Т. Основы ферментативной кинетики. (Basic enzyme kinetics) [Djv- 5.5M] [Pdf- 4.5M] Научное издание. Автор: Тамаш Келети (Tamas Keleti). Перевод с английского Л.Ю. Бровко, Е.И. Дементьевой, О.А. Гандельман под редакцией Б.И. Курганова. Художник: А.А. Лукьяненко.
    (Москва: Издательство «Мир»: Редакция литературы по химии, 1990)
    Скан: ???, обработка, формат Pdf: derevyaha, fire_varan, доработка, формат Pdf: звездочет, 2025
    • ОГЛАВЛЕНИЕ:
      Предисловие редактора перевода (5).
      Предисловие автора к русскому изданию (9).
      Предисловие (11).
      1. Законы и основные понятия термодинамики (13).
      1.1. Основные теории и определения (13).
      1.2. Нулевой закон термодинамики (15).
      1.3. Первый закон термодинамики (15).
      1.4. Второй закон термодинамики (18).
      1.4.1. Статистическая формулировка второго закона (19).
      1.4.2. Функции термодинамического потенциала (20).
      1.5. Третий закон термодинамики (21).
      1.6. Определение термодинамических параметров (22).
      1.7. Неравновесная термодинамика (24).
      Литература (26).
      2. Химическая кинетика (28).
      2.1. Классификация химических реакций (28).
      2.2. Скорость реакции (29).
      2.3. Вещества, влияющие на скорость реакции (29).
      2.4. Механизмы реакций (30).
      2.5. Молекулярность, стехиометрия, порядок (31).
      2.6. Интегральное определение порядка и константы скорости необратимых реакций (33).
      2.6.1. Мономолекулярная реакция первого порядка (33).
      2.6.2. Бимолекулярная реакция второго порядка при взаимодействии двух молекул одного вещества друг с другом (36).
      2.6.3. Реакция второго порядка, протекающая между двумя различными веществами (38).
      2.6.4. Реакции нулевого и некоторых дробных порядков (40).
      2.6.5. Реакция n-го порядка (41).
      2.6.6. Общие соотношения (41).
      2.7. Интегральное определение порядка реакции и констант скоростей обратимых реакций (43).
      2.7.1. Мономолекулярные реакции первого порядка (43).
      2.7.2. Реакции разных порядков (45).
      2.7.3. Реакция n-порядка (45).
      2.8. Дифференциальное определение порядка реакций (46).
      2.9. Последовательные реакции (48).
      2.10. Скорость параллельных реакций (55).
      2.11. Скорость автокаталитических реакций (59).
      2.12. Определение констант скорости релаксационным методом (61).
      2.13. Изменение константы скорости в зависимости от температуры (69).
      2.14. Кинетическая теория столкновений (77).
      2.15. Равновесная статистическая механика (79).
      2.16. Каталитические реакции (81).
      2.17. Гомогенный газовый катализ (82).
      2.17.1. Физический катализ (82).
      2.17.2. Химический катализ (82).
      2.18. Гетерогенный катализ (реакции на границе раздела фаз) (83).
      2.18.1. Полупроводниковые катализаторы (86).
      2.18.2. Ферментативный катализ (89).
      2.19. Кинетика химических реакций в водных растворах (90).
      2.20. Влияние заместителей на реакционную способность соединения А (количественные соотношения между структурой и активностью, КССА) (93).
      2.21. Кислотно-основный катализ (95).
      2.22. Кинетический изотопный метод (97).
      2.22.1. Определение порядка реакции по уменьшению концентрации исходного вещества (101).
      2.22.2. Определение порядка уменьшения концентрации промежуточного продукта путем введения в него радиоактивной метки (101).
      2.22.3. Определение порядка реакции путем введения меченого предшественника (102).
      2.23. Компартментный анализ (103).
      2.24. Колебательные химические реакции (107).
      Литература (110).
      3. Ферментативная кинетика (112).
      3.1. Кинетика Михаэлиса - Ментен (113).
      3.1.1. Образование кинетически устойчивого фермент-субстратного комплекса (114).
      3.1.2. Природа константы К в уравнении (116).
      3.1.3. Влияние концентрации субстрата на кинетику реакции (119).
      3.1.4. В ходе реакции происходит образование кинетически устойчивого комплекса фермент - продукт (121).
      3.1.5. Анализ полной кинетической кривой реакции (123).
      3.1.6. С каждым активным центром фермента связывается более одной молекулы субстрата (129).
      3.2. Односубстратные реакции (131).
      3.2.1. Определение константы Михаэлиса и максимальной скорости (131).
      3.2.2. Определение константы диссоциации и стехиометрического коэффициента фермент-субстратного комплекса (145).
      3.2.3. Определение констант скорости (160).
      3.2.4. Стохастическое решение уравнения скорости для односубстратных реакций (168).
      3.2.5. Интерпретация уравнения скорости односубстратной реакции с точки зрения молекулярнокинетической модели действия фермента (170).
      3.2.6. Анализ последовательных (сопряженных) реакций (172).
      3.2.7. Кинетика параллельных ферментативных реакций (182).
      3.3. Специфическое ингибирование (183).
      3.3.1. Конкурентное ингибирование (competitive inhibition) (183).
      3.3.2. Неконкурентное ингибирование (non-competitive inhibition) (192).
      3.3.3. Бесконкурентное ингибирование (incompetitive inhibition) (197).
      3.3.4. Ингибирование смешанного типа (mixed type inhibition) (201).
      3.3.5. Проблемы интерпретации различных типов ингибирования (204).
      3.3.6. Определение констант ингибирования (205).
      3.3.7. Системы со взаимным истощением или псевдонеобратимое ингибирование (209).
      3.3.8. Кинетика ингибирования (212).
      3.3.9. Ингибирование медленно реагирующими ингибиторами (215).
      3.3.10. Ингибирование лабильным ингибитором (216).
      3.3.11. Кинетика ферментов-самоубийц (217).
      3.3.12. Ингибирование избытком субстрата и продуктом (219).
      3.3.13. Система двойного ингибирования (227).
      3.3.14. Обратимо-необратимое двойное ингибирование (233).
      3.4. Влияние других лигандов и факторов окружения (233).
      3.4.1. Влияние активаторов (233).
      3.4.2. «Либератор» (234).
      3.4.3. Влияние температуры на скорость и ингибирование ферментативной реакции (235).
      3.4.4. Влияние рН на скорость ферментативной реакции (238).
      3.5. Кинетика транспортных процессов и влияние диффузии субстрата на кинетику ферментативных реакций (244).
      3.6. Кинетика действия иммобилизованных ферментов (251).
      3.7. Регуляция метаболических процессов (257).
      3.7.1. Регуляция по механизму обратной связи (261).
      3.7.2. Регуляция ковалентным связыванием (265).
      3.7.3. Регуляция ограниченным протеолизом (266).
      3.8. Кинетика регуляторных ферментов (266).
      3.8.1. Модель Моно - Уаймена - Шанже (268).
      3.8.2. Модель Кошланда - Немети - Фильмера (272).
      3.8.3. Определение кинетических параметров аллостерических и кооперативных ферментов (274).
      3.9. Классификация ферментативных реакций (284).
      3.10. Некоторые механизмы двухсубстратных реакций (286).
      3.10.1. Кинетический анализ двухсубстратных реакций (289).
      3.11. Механизмы трехсубстратных реакций (295).
      3.11.1. Кинетический анализ трехсубстратных реакций (297).
      3.12. Изотопный обмен в динамическом равновесии как способ изучения механизма реакции (305).
      3.12.1. Количественный кинетический метод (305).
      3.12.2. Качественный изотопный метод (309).
      3.13. Методы графов для получения уравнения скорости (311).
      3.14. Приложение (319).
      3.14.1. Решение линейных дифференциальных уравнений первого порядка (319).
      3.14.2. Метод наименьших квадратов (321).
      3.14.3. Определение начальной скорости ферментативной реакции (323).
      3.14.3. Метод складного ножа (324).
      3.14.5. Дельта-функция Дирака (325).
      3.14.6. Теорема Маклорена (или Стирлинга) (325).
      3.4.7. Теорема Тейлора (325).
      Литература (325).
      Предметный указатель (334).
ИЗ ИЗДАНИЯ: В книге дается достаточно полное изложение основ ферментативной кинетики, широко применяемой во всех областях биохимии. Автор ее венгерский ученый Т. Келети в течение многих лет работает в данной области, и его научные работы получили мировое признание Книга написана в таком практическом ключе, чтобы любой биохимик мог использовать ее в своей повседневной работе.
Для научных работников - биохимиков и энзимологов, а также для студентов биологических и медицинских вузов.